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Únicamente una parte de la proteína, el C-terminal, puede formar estas fibrillas. El proceso de formación de estas estructuras consiste en: en primer lugar, el fragmento C-terminal se separa de la proteína mediante la proteólisis lisosomal. Seguidamente, este fragmento es liberado; entonces, cuando este se pliega mal, es cuando se forman las fibrillas amiloides. Las fibrillas amiloides adoptan una estructura plegada en hojas beta (cross-beta); esta conformación provoca que las fibras sean muy estables, ocasionando que sean resistentes a la degradación. Además, una de sus características es que son filamentos homotípicos, es decir, están formados únicamente por TMEM106B. Por tanto, cuando TMEM106B forma los filamentos amiloides, estos se localizan en el interior del lisosoma, dificultando la degradación de otras moléculas. Dando paso al estrés lisosomal, afectando a la homeostasis de proteínas y lípidos. Por otro lado, estas fibrillas son insolubles y muy difíciles de suprimir, lo que causa un aumento de la toxicidad celular, interfiriendo tanto en la autofagia como en la reciclación de los orgánulos. También la acumulación de proteínas no degradadas puede generar, especies reactivas de oxígeno (ROS), ocasionando daño en las membranas, proteínas y al ADN neuronal. Según el estudio realizado por Anbo Chang, se demostró que la proteína TMEM106B tenía un vínculo tanto molecular como estructural con el envejecimiento celular y la neurodegeneración, a través de formar fibrillas amiloides intracelulares, cuando aumenta el estrés lisosomal.
Fuentes: es.wikipedia.org
Extrajeron unas muestras de pacientes con diferentes enfermedades neurodegenerativas (demencia frontotemporal con TDP-43 [FTLD-TDP], parálisis supranuclear progresiva [PSP] y atrofia cortical posterior); descubrieron que todos los filamentos amiloides estaban compuestos por TMEM106B.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Dominio transmembrana === La proteína codificada por el gen TMEM106B, la cual tiene una longitud de 274 aminoácidos se clasifica como una proteína de membrana tipo dos. Esto significa que traviesa la membrana una única vez y que su extremo N-terminal se orienta hacia el citoplasma y el C-terminal queda expuesto hacia el lumen. Esta región que atraviesa la membrana es un dominio hidrofóbico (TMD). De esta manera, podemos dividir la proteína en tres zonas:
Fuentes: es.wikipedia.org
Región N-terminal (≈ residuos 1–96), localizada en el citosol. En esta zona, la proteína puede interactuar con otras implicadas en el transporte vesicular, con el citoesqueleto o con las rutas del tráfico endosomal, influyendo de esta manera en diferentes procesos, como por ejemplo en la movilidad lisosomal o su distribución por la célula. Dominio transmembrana (~97–117), que atraviesa la membrana lisosomal. Región C-terminal (≈118–274), situada en el lumen. La gran mayoría de estas proteínas se encuentran en los lisosomas o endosomas tardíos, gracias a la confirmación de los marcadores específicos celulares. De esta manera, el extremo C-terminal orientado hacia el lumen lisosomal, caracterizado por tener un pH ácido y rico en enzimas. Este contacto con este medio es clave, ya que de esta manera, la proteína puede recibir modificaciones postraduccionales. Una de ellas es la N-glicosilación en los residuos N145, N151, N164, N183 y N256, que protegen este dominio luminal frente a la degradación enzimática y aseguran que la proteína adquiera su forma específica y transporte correcto. Si estas glicosilaciones se ven afectadas, la proteína puede plegarse de forma incorrecta o retenerse en el retículo endoplasmático, cosa que le impide de realizar su función. Otra de las modificaciones postraduccionales del extremo C-terminal luminal es el procesamiento proteolítico.
Fuentes: es.wikipedia.org
CJC-1295 se resume aquí a partir de literatura pública: definición, contexto y los puntos que se repiten en la práctica. Información general, no consejo médico.
La investigación sobre CJC-1295 se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=CJC-1295)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=CJC-1295)